蛋白質(zhì)作為生命活動(dòng)的主要執(zhí)行者，人們對(duì)其功能和生物學(xué)機(jī)能的研究逐步深入。那么如何分離和研究某一特定蛋白呢？蛋白標(biāo)簽技術(shù)的廣泛應(yīng)用可以有效的解決這令許多研究者頗為頭疼的問(wèn)題。目前，一些肽類(lèi)和蛋白質(zhì)被廣泛的用于大量生產(chǎn)重組蛋白，它們與目的蛋白融合表達(dá)，以便于目的蛋白表達(dá)、檢測(cè)、示蹤和純化。這類(lèi)多肽或蛋白，被稱(chēng)為蛋白標(biāo)簽（Protein Tag）。例如MyC、His、GST、HA等。而標(biāo)簽抗體可以高特異地結(jié)合對(duì)應(yīng)的標(biāo)簽融合多肽或蛋白，籍以分離純化和分析檢測(cè)目的蛋白。目前，云克隆推出了一系列蛋白標(biāo)簽抗體，讓您從容面對(duì)蛋白實(shí)驗(yàn)。

先簡(jiǎn)單介紹一下系列蛋白標(biāo)簽。

HA標(biāo)簽蛋白。標(biāo)簽序列YPYDVPDYA，源于流感病毒的紅細(xì)胞凝集素表面抗原決定簇，9個(gè)氨基酸，對(duì)外源靶蛋白的空間結(jié)構(gòu)影響小, 容易構(gòu)建成標(biāo)簽蛋白融合到N端或者C端。易于被Anti－HA抗體檢測(cè)和ELISA檢測(cè)。

MYC標(biāo)簽蛋白。MYC標(biāo)簽蛋白是一個(gè)含11個(gè)氨基酸的小標(biāo)簽，標(biāo)簽序列Glu-Gln-Lys-Leu-Ile- Ser-Glu-Glu-Asp-Leu，這11個(gè)氨基酸作為抗原表位表達(dá)在不同的蛋白質(zhì)框架中仍可識(shí)別其相應(yīng)抗體。Myc tag已成功應(yīng)用在 Western-blot雜交技術(shù)、免疫沉淀和流式細(xì)胞計(jì)量術(shù)中, 可用于檢測(cè)重組蛋白質(zhì)在靶細(xì)胞中的表達(dá)。

FLAG。Flag標(biāo)簽蛋白為編碼8個(gè)氨基酸的親水性多肽（DYKDDDDK），同時(shí)載體中構(gòu)建的Kozak序列使得帶有FLAG的融合蛋白在真核表達(dá)系統(tǒng)中表達(dá)效率更高。 

GST。谷胱甘肽巰基轉(zhuǎn)移酶在解毒過(guò)程中起到重要作用，它的天然大小為26KD。由于GST高度可溶，可增加外源蛋白的可溶性，另外GST融合表達(dá)系統(tǒng)廣泛應(yīng)用于各種融合蛋白的表達(dá)，可提高表達(dá)量。GST標(biāo)簽蛋白可直接從細(xì)菌裂解液中利用含有還原型谷胱甘肽瓊脂糖凝膠(Glutathione sepharose)親和樹(shù)脂進(jìn)行純化。而且，GST標(biāo)簽蛋白可在溫和、非變性條件下洗脫，因此保留了蛋白的抗原性和生物活性。但GST在變性條件下會(huì)失去對(duì)谷胱甘肽樹(shù)脂的結(jié)合能力，因此不能在純化緩沖液中加入強(qiáng)變性劑如：鹽酸胍或尿素等。

H6。His-Tag(HHHHHH)，有 6 個(gè)組氨酸的標(biāo)簽，可插入在目的蛋白的C末端或N末端。由于H6分子量小，不會(huì)影響目標(biāo)蛋白的功能，且可以在變性或非離子型表面活性劑存在的條件下純化，無(wú)空間位阻效應(yīng)，常用于蛋白質(zhì)-蛋白質(zhì)、蛋白質(zhì)-DNA相互作用研究。

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